O que é a Doença de Gaucher???

A Doença de Gaucher é uma doença genética, progressiva, e a mais comum das doenças lisossômicas de depósito, que recebem esse nome devido ao acúmulo de restos de células envelhecidas depositadas nos lisossomos (pequenas estruturas celulares que contêm enzimas essenciais ao equilíbrio do organismo).
A enzima que falta nas pessoas com Doença de Gaucher é a ß-glicosidase ácida, ou glicocerebrosidase. Sua função habitual, nas pessoas sem a doença, é fazer a “digestão” de um substrato lipídico (tipo de gordura), o glicocerebrosídeo, dentro da célula.
Os lisossomos situam-se no interior dos macrófagos, que funcionam como células “lixeiras” do organismo, responsáveis pela “limpeza” dos restos de células velhas. Devido ao acúmulo do substrato lipídico, os macrófagos são impedidos de realizar suas funções. Ficam pesados, “gordos”, cheios de glicocerebrosídeo não digerido – como ficaria alguém que não digerisse os alimentos após uma refeição – e passam a ser chamados de células de Gaucher.
As células de Gaucher acumulam-se principalmente nos tecidos do fígado, do baço, do pulmão e da medula óssea. Também os rins, os gânglios e a pele podem ser afetados. Em menor escala registra-se o acúmulo nos tecidos do sistema nervoso central. Os órgãos que contêm tais células aumentam de tamanho, o que ocasiona manifestações clínicas de tipo e gravidade variáveis.

Amiloidose

A amiloidose é uma doença rara ( afeta oito em cada 1 milhão de pessoas ), progressiva e geralmente incurável, que ocorre quando há acúmulo, ao redor dos vasos sangüíneos, de pedaços de proteína dobrados em uma configuração altamente estável ( em folhas de pregueamento "beta" ). Essas proteínas são produzidas na medula óssea em conseqüência a uma série de doenças, o que torna a amiloidose não uma doença em si, mas uma manifestação de outra doença.
Como essas proteínas ( que variam de acordo com a causa ) são muito estáveis, vão se depositando em um ou mais órgãos, podendo comprometer o seu funcionamento e, em casos mais graves, morte. Os órgãos mais afetados são o coração, rins, trato gastrintestinal e sistema nervoso central, mas pode afetar também língua, músculos, pele, ligamentos, articulações, baço, pâncreas e, claro, o fígado.
Tipos de Amiloidose

Há três tipos principais de amiloidose, a primária, a secundária e a genética.

A amiloidose primária (AL) é a mais comum, aonde a proteína amilóide é um fragmento da cadeia leve de imunoglobulinas ( proteínas que fazem parte do sistema imunológico ), que é produzida em excesso por células imunológicas. Geralmente está associada a uma doença da medula óssea, o mieloma múltiplo. O acúmulo de amilóide geralmente afeta o coração, rins, pulmões, pele, língua, nervos e intestino.

Na amiloidose secundária (AA), a proteína depositada é chamada de amilóide sérico A e é uma proteína produzida pelo fígado em resposta a processos inflamatórios. Por esse motivo, essa amiloidose é observada em pessoas portadoras de doenças inflamatórias sem tratamento adequado por mais de uma década, especialmente doenças inflamatórias intestinais ( Crohn e retocolite ulcerativa ), artrite reumatóide, osteomielite, tuberculose, hanseníase e outras doenças.

A amiloidose hereditária é muito rara e ocorre quando uma mutação genética leva a produção de uma proteína amilóide ( transtiretina, proteína beta-amilóide P, apolipoproteína A1, procalcitonina e beta-2-microglobulina ). A identificação da proteína envolvida é importante para prever suas possíveis complicações, tratamento precoce e risco de transmissão para os filhos.

'Nem tão nova' mutação como fonte de esperanças

Um novo estudo esta sendo desenvolvido em pro de impedir a formação dos ateromas que levam a aterosclerose e várias doenças do aparelho circulatório, existe na Itália uma família (conhecida como Lé portatoli, os portadores em italiano) que teve uma mutação ‘não tão nova’ (o primeiro portatoli parece ter aparecido nos tempos de Napoleão numa cidadezinha costeira numa das ilhas do arquipélago) acredita-se que as HDL são capazes de absorver cristais de colesterol que começam a ser depositados nas paredes das artérias. Quando a pessoa apresenta uma elevada concentração de HDL em proporção a LDL, as chances de desenvolver aterosclerose são muito reduzidas, o que ocorreu foi que esse primeiro indivíduo sofreu uma mutação que foi logo no gene que codifica essa proteína e expressou uma nova característica, que associada à gordura que forma o HDL (lipoproteína) e essa proteína mutante com nova configuração conformacional passou a desempenhar duas vezes mais atividade de uma pessoa normal, essa mudança mantida e com o passar das gerações se disseminou entre seus descendentes aparentando assim ser uma característica dominante, com a atividade dobrada os portatoli parecem não sofrer de problemas com a alimentação que a maioria da população dos grandes centros esta apresentando, mesmo os idosos da família tem uma dieta gordurosa e calórica e mesmo assim não apresentam problemas comuns decorrentes dessa leviandade alimentícia nem mesmo um xantoma que é a deposição de material amarelado rico em colesterol nos tendões e outras partes do corpo, que ocorre em diversas doenças.

Na universidade de Kyoto no Japão, em parceria com centros norte americanos de pesquisa e desenvolvimento trabalham em cima de descobrir qual parte do gen foi alterada para pesquisas de transgenia, e procuram estudar também os receptores do fígado para o LDL a fim de entender melhor como age essa nova proteína.

Nas imagens mostramos: A proteína inicial (imagem 1) com um arco único, com a mutação a proteína duplicou seu sítio de ligação ao substrato (imagem 2) formando a nova proteína (imagem 3).

Bruno Feitosa

Uma equipe da Universidade de Cambridge, na Inglaterra, reprojetou uma célula para torná-la capaz de ler o código do DNA de quatro em quatro letras, e não mais de três em três, como os seres viventes na Terra fazem.

deem uma olhada:
http://www.inovacaotecnologica.com.br/noticias/noticia.php?artigo=brincando-deus-codigo-vida-reescrito-quatro-letras&id=010160100222